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Una Proteína Muy Especial
28 de Junio de 2002.
 Una década después de que los microbiólogos empezaran a sospechar que muchos grupos de bacterias pueden comunicarse entre sí, liberando y detectando "feromonas" químicas que miden su densidad de población, se ha resuelto la estructura molecular de la proteína fundamental que interviene en esta comunicación entre bacterias.
El descubrimiento podría ser un primer paso para que podamos intervenir en el proceso, ya sea para obstaculizar las actividades de bacterias perjudiciales o para facilitar las de otras que nos sean beneficiosas.
Los científicos de la Cornell University, del Argonne National Laboratory y de la empresa Monsanto Co. han demostrado que hay muchos procesos bacterianos que sólo son efectivos cuando son llevados a cabo por un gran número de bacterias actuando de forma coordinada. Para que ello sea posible, debe existir un sistema de comunicación, explica Stephen C. Winans, un microbiólogo de Cornell. Un ejemplo de comportamiento coordinado lo tenemos en las biopelículas, que son colonias de células bacterianas inmóviles, unidas a una superficie sólida. Las biopelículas son muy frecuentes en la naturaleza y pueden ser perjudiciales en algunos casos y beneficiosas en otros. Entender mejor el sistema de señales que emplean las bacterias para comunicarse nos permitirá intervenir en estos y otros procesos. Así, existe una biopelícula bacteriana que daña los pulmones de las víctimas de la fibrosis quística. Conocer la configuración de la proteína que permite la comunicación entre las bacterias que intervienen en esta biopelícula podría ayudarnos a desarrollar fármacos que bloqueen la señal antes de que las bacterias puedan formarla.
Alternativamente, el desarrollo de biopelículas útiles, como los biofiltros para limpiar el agua o las biobarreras que frenan la contaminación, será más fácil y efectivo.
Los científicos de Cornell-Argonne-Monsanto han utilizado un patógeno agrícola llamado Agrobacterium tumefaciens, el cual causa tumores en una amplia variedad de plantas. El laboratorio del Cornell College of Agriculture and Life Sciences se encargó de aislar y purificar la proteína TraR, que fue cristalizada y examinada en el sincrotón de rayos-X de Argonne. Un sofisticado programa de ordenador transformó entonces los millones de puntos de información de rayos-X de la proteína cristalizada en un mapa tridimensional de la molécula, átomo a átomo.
Información adicional en:
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