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Robot que Mejora el Análisis de Proteínas
17 de Julio de 2002.
 Para aprender más sobre la vida, los investigadores del Berkeley Lab utilizan robots especiales. Con ellos han automatizado un proceso tradicionalmente lento, durante el cual los diminutos cristales de proteínas son montados y centrados bajo un haz de rayos-X para analizar su estructura molecular.
El robot, el primero disponible para usuarios generales en un sincrotón, no sólo monta los cristales de proteínas en la línea del rayo sino que también utiliza los resultados para descifrar la estructura atómica de las proteínas analizadas. Una vez completamente implementado, el robot permitirá un incremento de diez veces el número de proteínas que será posible mapear anualmente en la Advanced Light Source (ALS), del Berkeley Lab. El ALS es la fuente más brillante de rayos-X y ultravioleta del mundo.
La secuenciación de genomas y las investigaciones relacionadas con el desarrollo de fármacos exigen un ritmo de análisis cada vez más rápido. Es por eso que los sincrotones tienen una demanda creciente. Estos aparatos funcionan acelerando electrones hasta casi la velocidad de la luz, forzando sus trayectorias mediante poderosos imanes para que recorran un circuito circular. A esta velocidad, los electrones emiten una luz de rayos-X extremadamente brillante que puede ser dirigida hacia el objeto que los científicos quieran investigar a nivel atómico, como es el caso de los cristales de proteínas. El patrón seguido por los rayos-X cuando son difractados desde los cristales es utilizado para determinar la estructura molecular de la proteína, que a su vez sirve para deducir su función.
Es un proceso laborioso. Realizado a mano, se necesitan entre 10 y 20 minutos para montar y alinear el cristal de proteína en el punto de incidencia del rayo. A este ritmo, se necesitarían años para analizar las más de 30.000 proteínas producidas por el genoma humano. La solución está en un robot que se encargue de las tareas repetitivas. El del Berkeley Lab posee un contenedor con 112 cristales de proteína, criogénicamente enfriados mediante nitrógeno a 100 grados Kelvin para minimizar el daño producido por la radiación.
Mediante un ordenador, el operador selecciona los cristales a estudiar. Entonces, un brazo refrigerado se introduce en el contenedor, monta un cristal en el punto adecuado en unos 10 segundos, y lo centra para la observación. Si todo va bien, se activa el rayo y se registran los datos. Todo el proceso dura unos dos minutos por cristal y permite dibujar tridimensionalmente la estructura molecular de la proteína.
El invento revolucionará sin duda la técnica de la cristalografía de proteínas.
Información adicional en:
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