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Bioquímica
La Estructura de una Enzima Clave
15 de Agosto de 2003.
 Un
grupo de científicos europeos de la University of Dundee (Gran Bretaña),
la Technical University of Munich (Alemania) y la European Synchrotron
Radiation Facility, ESRF (Francia), han determinado la estructura de una
enzima diana fundamental para el desarrollo de un nuevo fármaco que
servirá para tratar enfermedades infecciosas.
Entre las enfermedades que podría ayudar a combatir están la malaria, la
tuberculosis y algunas infecciones bacterianas de transmisión sexual.
Para determinar la estructura de esta enzima, llamada CDP-ME kinasa, se
ha utilizado la radiación de sincrotón del ESFR, ideal para realizar
cristalografía macromolecular. Según los científicos, una molécula que
pueda evitar que la kinasa funcione normalmente matará a los organismos
patógenos.
Una vez determinada la estructura de la enzima, los investigadores
podrán diseñar pequeñas moléculas que inhibirán su acción y evitarán su
correcto funcionamiento. En el futuro, la estructura podría ayudar al
desarrollo de terapias potentes que sirvan para tratar una amplia
variedad de infecciones microbianas. Además de las ya citadas, se
podrían tratar enfermedades como la toxoplasmosis, la chlamydia, la
meningitis y el cólera, por ejemplo.
La cristalografía de proteínas requiere la producción de muestras de
proteínas altamente puras. Estas muestras son entonces cristalizadas
para producir cristales individuales de la proteína en estudio. La
interacción entre los componentes del cristal y los rayos-X supone la
producción de un patrón de interferencia, conocido como patrón de
difracción. Gracias a programas de ordenador muy especializados, es
posible medir los patrones de difracción para determinar la distribución
espacial de los electrones dentro de los cristales. La interpretación
química de esto proporciona un modelo atómico que revela la estructura
tridimensional de las moléculas de proteína contenidas dentro del
cristal.
El ESRF está especialmente dotado para este tipo de investigación, ya
que puede producir rayos-X adecuados para cristales muy pequeños o de
baja difracción.
Información adicional en:
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