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Bioquímica
Nuevos Indicios Sobre Cómo Ciertas Proteínas Se
Disuelven y Cristalizan
9 de
Julio de 2008.
 A
fines del siglo XIX, el científico checo Franz Hofmeister observó que
algunas sales (compuestos iónicos) afectan a la solución de las
proteínas en la clara de huevo, ya sea desestabilizándolas o
precipitándolas, con toda una variedad de acción entre ambos extremos
dependiendo de cada sal.
 Menéame
Hofmeister procedió a catalogar estos compuestos según la magnitud de
sus efectos, obteniendo la llamada "Serie de Hofmeister". Ésta describe
las fuerzas iónicas en fenómenos tales como la inducción al despliegue
de las proteínas, y es fundamental para el estudio de la química de
proteínas y otros campos de la química y la biología actuales, pero su
mecanismo nunca ha sido debidamente comprendido.
Un equipo dirigido por Richard Saykally del Laboratorio Nacional
Lawrence Berkeley se ha valido ahora de tecnología de vanguardia para
estudiar cómo los cationes (iones cargados positivamente) de relevancia
biológica, interactúan con grupos cargados negativamente (aniones),
presentes en las proteínas, para formar sales.
Los resultados de la investigación apoyan la hipótesis de Kim Collins.
Según esta teoría, los pares iónicos menos solubles son formados por
iones cuya energía de hidratación (su capacidad de captar agua) es
similar.
El equipo de Saykally ha abierto un nuevo camino en el estudio de las
moléculas biológicas en ambientes acuosos, típicos de su entorno
natural, además de ayudar a entender el funcionamiento de la serie de
Hofmeister, que ha sido descrita como "tan importante para la química de
proteínas como lo fueron las Leyes de Mendel para la genética".
Información adicional en:
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